血红蛋白（Hb）是人体内负责运载氧的一种蛋白质，也是人体红细胞的主要蛋白质。
血红蛋白由珠蛋白和血红素组成，其珠蛋白部分是由两对不同的珠蛋白链组成的。从胚胎发育到成人的过程中，血红蛋白的种类也在发生演变。构成血红蛋白的珠蛋白是由两对多肽链组成的，即α多肽链（114个氨基酸组成）及非α多肽链（自146个氨基酸组成），分别命名为β、δ、γ、ε及ξ链）。胚胎早期，即胚胎8周内主要合成三种胚胎型血红蛋白，分别为Hb GowerI（ε2ξ2），HbGower II（ α2ξ2）及Hb Portland （ξ2γ2）。
至胚胎17周这3种血红蛋白渐渐消失，转而生成大量胎儿血红蛋白HbF（α2γ2）和2种少量的成人型血红蛋白即HbA（α2β2），HbA2（α2δ2）取代。
胎儿6个月时Hbf约占90%，HbA5-10%。以后HbA合成增加，HbF合成减少。出生时HbF约占70%，HbA约占30%，HbA<1%，生后HbF迅速为HbA代替，1岁时HbF不超过5%.若2岁以后HbF超过2%、HbA2超过6%就有临床意义
不同年龄段血红蛋白组成的参考区间。
1.两周岁以上： Hb A: 96.5-97.5%，Hb A2:2.5-3.5%， Hb F:0-2%
2.新生儿：HbF：60%～93%；HbA2<1%。
3.婴儿：2个月：HbF<50%；4个月：HbF<10%；6个月：HbF<2%。
血红蛋白病是一组由于珠蛋白肽链（α、β、γ、δ）的结构异常或合成肽链速率的改变，而引起血红蛋白功能异常所致的疾病。其中最常见的一种便是珠蛋白生成障碍性贫血又称地中海贫血（主要分为α型地贫和β型地贫），而血红蛋白电泳则可以发现血红蛋白中的异常结构，是诊断血红蛋白病的重要手段。
血红蛋白结果解读
正常的血红蛋白电泳 Hb A: 96.5-97.5%，Hb A2:2.5-3.5%
α-地中海贫血是由于α珠蛋白基因的缺失或突变，导致α珠蛋白肽链合成减少或缺如引起的贫血。在以HbF（α2γ2）为主的胎儿期，由于α链的缺失，过剩的γ链聚合形成γ4，合成HbBart’s，不能携氧，导致胎儿窒息死亡。
未死亡的胎儿生长发育也会受到影响。出生后γ链合成减少，β链取而代之，但由于缺乏α链，无法合成HbA（α2β2），过剩的β链聚合成β4，合成HbH,这是一种不稳定的血红蛋白，在红细胞内易形成包涵体，红细胞的寿命明显缩短，出现慢性溶血。
成人轻型α地贫：由于α链的缺乏，HbA2（α2δ2）合成减少，HbA（α2β2）合成代偿性增高。
β-地中海贫血是珠蛋白生成障碍性贫血中发病率最高的类型，第11号染色体上的β珠蛋白链合成的基因突变，β珠蛋白链合成受到抑制，多余的α链聚合成不稳定的四聚体，而γ、δ链代偿性增多，多余的α与γ、δ聚合形成HbF（α2γ2）和HbA2（α2δ2）。不稳定的血红蛋白易在红细胞内形成α链包涵体及出现靶形红细胞，导致红细胞易破坏溶血，造成无效造血
。由于β链的缺乏，导致HbA（α2β2）合成障碍，多余的α链用于合成HbA2（α2δ2），导致HbA减少，HbA2增加。
